ESTRUCTURAS PRIMARIAS, SECUNDARIAS Y TERCIARIAS
viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria (cuando ciertas fuerzas de atracción causan que la molécula se pliegue) y estructura terciaria (si la molécula se vuelve más compacta). La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
Las cadenas laterales de aminoácidos emergen a partir de una cadena principal. Por convención, el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
Por qué conocer la estructura primaria de las proteínas Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.
Deducción de la secuencia de ADN
La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de nucleótidos. Existe un sistema de conversión, llamado código genético, que se puede utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la transcripción del ADN no siempre permiten que esta conversión pueda hacerse directamente.
La estructura secundaria
de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los estables.
Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue (Información detallada pinchando en el título) Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida. Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
Estructura terciaria de las proteínas
Representación de la estructura tridimensional de la mioglobina. La revelación de su estructura a través de la técnica de la cristalografía de rayos X les valió a Max Perutz y John Cowdery Kendrew en 1958 el Premio Nobel de Química en 1962.La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces covalentes entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura).
Estructura cuaternaria de las proteínas
Es el nivel que afecta a la disposición de varias cadenas polipeptídicas en el espacio. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además existe un comportamiento de cooperativismo según el método concertado de Jacques Monod.
Es el nivel más complejo, por lo cual lo tienen las proteínas complejas como las enzimas y los anticuerpos.
Es la estructura que van a presentar algunas proteinas constituidas por más de 1 cadena polipeptidica y que va a ser la forma en que se asocian esas cadenas con estructura terciaria para formar una proteina. Es por tanto la forma como se asocian las cadenas polipeptidicas oligomericas o polimericas (con más de una cadena)
Fuerzas que estabalizan [editar]Si las cadenas presentan estructura terciaria la union de esas cadenas para dar la estructura cuaternaria es a través de las superficie y en la superficie hay grupos polares por lo que se pueden dar uniones electrostáticas y de H por lo que son estas las principales fuerzas estabilizadoras de la estructura cuaternaria de las proteínas y también pueden existir uniones covalentes por ejemplo entre restos de cisteína ( enlaces di sulfuro).
Si son varias subunidades que se unen para formar una estructura cuaternaria, las fuerzas estabilizadoras serán enlaces covalentes (nunca puentes di sulfuro ya que son enlaces covalentes).
A veces las cadenas con estructura terciaria que dan una estructura cuaternaria dan una cierta geometría espacial, y así se pueden establecer ejes de simetría y así se habla de la simetría rotacional en proteínas oligomericas y así hay un eje y se pueden establecer distintos ángulos entorno a ese eje y obtener conformaciones similares y así hay simetrías octaédricas, diedricas, poliédricas y que mantienen un cierto orden y cierta geometría espacial a la hora de asociarse.
AMINOACIDOS
Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoaciditos forman un di péptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un poli péptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el cito sol como los asociados al retículo endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético
PROTEINAS
Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares ,fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles El término proteína globular es bastante antiguo (data probablemente del siglo XIX) y se ha convertido en algo arcaico dados los cientos de miles de proteínas y la existencia de un vocabulario descriptivo de motivos estructurales más elegante y descriptivo. La naturaleza globular de estas proteínas se puede determinar sin los medios de las técnicas modernas, utilizando solamente ultracentrifugadoras o por técnicas de dispersión dinámica de la luz.
La estructura terciaria de la proteína induce su esfericidad. Los grupos apolares (colas hidrofobias) se agrupan en el interior de la molécula, mientras que los polares (cabezas hidrofilias) se disponen hacia el exterior, permitiendo la atracciones dipolo-dipolo con el disolvente, lo que explica la solubilidad de la molécula
PROTEINAS FIBROSAS
Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen sus motivos estructurales predominantes. Muchas proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte. Otras, como las proteínas ciliares y musculares presentan funciones motrices.
- a queratina
Es el principal componente de la epidermis exterior dura y de sus apéndices, como el pelo, cuerno, uñas y plumas. Se clasifican en a queratinas, que se encuentran en mamíferos, y b queratinas, presentes en pájaros y reptiles.
- Pelo
Estudios de microscopía electrónica indican que el pelo, constituido principalmente por a -queratina, consiste en una jerarquía de estructuras. El pelo tiene un diámetro de » 20 Aº y está constituido por células muertas, cada una de las cuales contiene macro fibrillas empaquetadas (2000 Aº de diámetro) con una orientación paralela a la fibra del pelo. Las macro fibrillas está formadas a su vez por micro fibrillas (80 Aº) que se encuentran cementadas por una proteína que tiene un alto contenido de azufre. Las micro fibrillas consisten en protofibrillas (20 Aº) que están organizadas en un anillo de 9 protofibrillas alrededor de un núcleo central de 2 protofibrillas. A su vez, cada protofibrilla están constituidas por dos pares de hélices a asociadas en un arrollamiento hacia la izquierda.
- Fibroína de la seda.
La mayor parte de las sedas están constituidas por la proteína fibrosa fibroína y por una proteína amorfa viscosa sericina, que desempeña el papel de cementación.
La fibrina de la seda está formada por cadenas con plegamiento b antipara lelo, en el cual las cadenas se extienden paralelamente al eje de la fibra. Los estudios muestran que grandes extensiones de la cadena están constituidas por seis residuos que se repiten.
